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El camino hacia el hidrógeno verde se extiende a través de laberintos en proteínas de algas


Las pilas de combustible producen electricidad, estamos pensando cada vez más en el hidrógeno como sucesor del petróleo crudo. Pero, ¿de dónde viene el hidrógeno? Su fuente ecológicamente más limpia podría ser industrial- o incluso doméstica!- biorreactores con algas verdes. Su construcción futura será posible gracias a un equipo internacional de investigadores, que han descrito por primera vez con precisión las reacciones químicas responsables de la estabilidad de la generación de hidrógeno en un ambiente aeróbico por medio de las enzimas de algas.

El hidrógeno, es decir, el combustible de un futuro cada vez más cercano. Su fuente ecológicamente más limpia es el agua que puede dividirse fotosintéticamente por medio de algas en las condiciones adecuadas. Sin embargo, existe un serio obstáculo impidiendo la construcción de biorreactores eficientes y, al mismo tiempo verdaderamente verdes (figurativa y literalmente): Hydrogenasas, las enzimas que son directamente responsables de la producción de hidrógeno, se inactivan en presencia de oxígeno. ¿Sería posible que sean resistentes a los efectos de la atmósfera? Hasta ahora esto no era posible, debido a que el mecanismo de su degradación por oxígeno no estaba suficientemente bien entendido. Sólo ahora estos complejos procesos han sido descritos a fondo por primera vez y publicados en la revista Nature Chemistry en un artículo elaborado por un equipo de científicos de Polonia, Francia, Gran Bretaña, España y los Estados Unidos.

Desde finales del año 1990 se ha sabido que cuando no hay azufre en el medio ambiente de las algas, en lugar de oxígeno comienzan a producir... hidrógeno. Lo que es más, se dieron cuenta rápidamente que en condiciones naturales las enzimas de algas son uno de los mejores catalizadores de hidrógeno! Por desgracia, las Hydrogenasas tienen un serio inconveniente: cuando se exponen al oxígeno se someten a la degeneración y dejan de funcionar. Por su parte, proporcionarles un ambiente anaeróbico en condiciones industriales o domésticas sería muy difícil.

Los autores de la publicación en la revista Nature Chemistry investigaron las reacciones que se producen en la hidrogenasa hierro- hierro (Fe-Fe). Los investigadores estaban particularmente interesados en la identificación de las rutas de migración de las moléculas de oxígeno desde los alrededores al sitio activo dentro de la estructura de la proteína y en comprender el curso de las reacciones involucradas.

El equipo de investigación propuso y verificó el ciclo catalítico completo asociado con las reacciones de oxígeno en el sitio activo de las hidrogenasas. Se identificaron dos vías en la estructura de las proteínas a lo largo de las cuales penetran las moléculas de oxígeno en el sitio, en el que una de ellas resultó ser particularmente frecuentada a menudo. También se encontró que la disponibilidad de electrones en el mecanismo de protección desempeña un papel clave.

Con el fin de confirmar la exactitud del nuevo modelo catalítico los investigadores propusieron hacer unas pequeñas modificaciones en la estructura de las Hydrogenasas probadas. Se esperaba que la sustitución de uno de los pequeños aminoácidos por uno voluminoso en el camino de transporte de oxígeno impidiera la migración de las moléculas de gas al sitio activo. Cuidadosos experimentos con hidrogenasa adecuadamente mutada confirmaron las hipótesis y validaron el modelo.